Estudio de los componentes del sistema de lactoperoxidasa en leche de cabras criollas
de su actividad a pesar de suunión a los anticuerpos. La unión de los anticuerpos es similar tanto en la LPO hemo como en la no hemo. El espectro de absorción de la LPO mostró un pico cuyo máximo se encuentra a 412 nm, el cual sufre un desplazamiento hacia el rojo de unos 10 nm y una disminución de...
Guardado en:
Detalles Bibliográficos
- Autor principal:
- Formato:
- Tesis Libro
- Lenguaje:
- español
- Publicado:
-
Tucumán
Universidad Nacional de Tucumán, Fac. de Cs. Naturales e I.M.L.
1996
- Edición:
- 1a. ed.
- Colección:
- Trabajo de Tesis para optar al título de: Doctor en Ciencias Biológicas - Orientación Zoología
Director de Tesis: Dr. Francisco M. Fernandez
Comisión de Supervisión: Dr. Guillermo Oliver; Dr. Peter Seeligmann
Bibliografía: h. 171-183
nº de orden interno: TDZ-50 - Materias:
- Etiquetas:
-
Sin Etiquetas, Sea el primero en etiquetar este registro!
| Sumario: | de su actividad a pesar de suunión a los anticuerpos. La unión de los anticuerpos es similar tanto en la LPO hemo como en la no hemo. El espectro de absorción de la LPO mostró un pico cuyo máximo se encuentra a 412 nm, el cual sufre un desplazamiento hacia el rojo de unos 10 nm y una disminución de la absorbancia cuando el H2O2 se una al sitio activo de la enzima. Las corridas electroforéticas realizadas revelaron la presencia de una banda de actividad. Los cambios de temperatura a los que estuvo sometida la enzima (congelamientos y descongelamientos) prácticamente no influyeron sobre la actividad de la misma, la cual no presentó variaciones.- |
|---|---|
| Publicado: | 50 |
| Descripción Física: | 181 h. il., diagr. 29,5 cm. |