Estudio de las proteínas del lactosuero de la leche de llama, vicuña y alpaca.
En el presente Trabajo se han caracterizado las principales proteínas del lactosuero en la leche de los camélidos sudamericano, determinando sus concentraciones, grado de similitud entre las especies de esta familia y las semejanzas y diferencias con otros artiodáctilos. Asimismo se determinaron las...
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Detalles Bibliográficos
- Autor principal:
- Formato:
- Tesis Libro
- Lenguaje:
- español
- Publicado:
-
Tucumán
Universidad Nacional, Facultad de Ciencias Naturales e Instituto Miguel Lillo
2007
- Colección:
- Tesis: Doctora en Ciencias Biológicas
Director: Dr. Faustino Siñeriz
Co.Director: Dr. Eduardo Domínguez
Bibliografía: h. 129-139
Nº de orden interno: T.D.Cs. Biológicas 029 - Materias:
- Etiquetas:
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| Sumario: | En el presente Trabajo se han caracterizado las principales proteínas del lactosuero en la leche de los camélidos sudamericano, determinando sus concentraciones, grado de similitud entre las especies de esta familia y las semejanzas y diferencias con otros artiodáctilos. Asimismo se determinaron las actividades de las siguientes enzimas: lactperoxidasa, y-glutamiltranspeptidasa, ß-glucuronidasa y transaminasas GOT y GPT. De acuerdo a las determinaciones de concentración de proteínas, análisis electroforético y densitométrico y detección inmunológica, las cuatro especies mostraron un número mayor de 18 bandas de proteínas en el lactosuero al compararlas con los bóvidos. Por su concentración se destacan las siguientes proteínas: lactoferrina (78 kDa), seroalbúmina (66 kDa), cadenas pesadas y livianas de inmunoglobulinas de 50 kDa y 25 kDa respectivamente, la proteína aquí denominada D (20 kDa) y alfa-La (14 kDa). Éstas muestran en sus concentraciones un coeficiente de correlación de 0,92 entre las distintas especies, con excepción de la proteína "D" ("r" = 0,27). A partir de los análisis inmunológicos y de peso molecular se excluye la presencia de ß-lactoglobulina en las cuatro especies de camélidos sudamericanos. Los análisis electroforéticos de PLS en leche de vicuña revelaron la presencia de un polimorfismo de peso molecular para una proteína lactosérica, la cual posee dos alelos: de 17 kDa (A) y 20 kDa (B), manisfestándose como homocigotas en algunos casos y en otros como heterocigotas, con una frecuencia genética de A: 0,79 y B: 0,21, estos alelos están en equilibrio con X² = 0,844. Con respecto a las inmunoglobulinas dominantes en la leche se han encontrado 2 tipos de IgG en las 4 especies, la IgG clásica de cuatro cadenas de 150 kDa y la IgG de cadenas pesadas (IgG H) de =86 kDa. Las concentraciones de éstas en leche madura fueron de 0,57 a 1,12 mg. x ml¹ para la IgG clásica y de 0,49 a 0,66 mg x ml¹ para la IgG H e IgG. En el calostro de llama las concentraciones relativas fueron: para la clásica de 66,1 por ciento para cada una de Igs de cadenas pesadas (IgGHa e IgGHb). Como se observa, la concentración de IgG convencional es mayor que las correspondientes a las IgGH tanto en la leche madura como en el calostro. La tinción con PAS en los geles de poliacrilamida reveló la naturaleza glicosilada de la IgG clásica y de las IgGH, asimismo se observaron 2 bandas proteicas glicosiladas con PM de 66 kFa y 78 kDa. El análisis del espectro de absorción UV de la alfa-La nativa y la apo-alfa-La mostró diferencias atribuibles a la unión con Ca²+. Esta proteína carece de glúcidos. Entre las PLS de las 4 especies hay un grupo de proteínas que se asocian naturalmente en solución, y que co-eluyen en el pasaje através de la columna de Sephacryl S-200; separándose luego en los PEGE-DOS. Estas proteínas tienen PM muy variados (entre 13 kDs y 150 kDa). En cuanto a las enzimas estudiadas, la actividad de la ß-glucoronidasa mostró un valor medio para las cuatro especies de 196 nmoles x h¹ x ml¹ para la leche madura, en cambio para precalostro y calostro de llama los valores obtenidos fueron 100 veces más altos. Los valores obtenidos expresados en U/L para la actividad de GT en el lactosuero fueron los siguientes: 790; 185; y 517; para guanaco, vicuña, llama y alpaca respectivamente. Los valores de actividad total para dicha enzima corresponden al doble de los medidos para el LS. Ello se debe al hecho que esta enzima se encuentra asociada a los glóbulos grasos y caseínas, además de estar presente en el LS. En el calostro de llama la actividad fue más alta que la correspondiente a la leche madura para la misma especie con un valor de 1037 U/L. El Km de esta enzima es similar (=38 µM) en los diferentes compartimentos de la leche para la misma especie, y sin diferencia significativa entre la leche de vicuña y guanaco. La actividad de LPO encontrada para los camélidos fue muy baja con respecto a la cabra, que es una de las especies más estudiadas en este aspecto a la de cabra. La media de la actividad enzimática para las 4 especies fue igual a 90 U/L y la de los CV fue de 99 por ciento. Las concentraciones de SCN no guardan relación con la actividad de LPO. En el caso de las enzimas GOT y GPT los valoes para las 4 especies fueron muy bajos. |
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| Descripción Física: | 139 h.+/18/ h. sin pag. il.,fig.color.,tablas,1 CDRom (texto completo) 29,5 cm. |